點擊化學（Click chemistry）是2001年美國諾貝爾化學獎獲得者貝瑞.夏普利斯（K.Barry Sharpless）等提出的一系列反應，其核心是開辟一整套以含雜原子鏈接單元C-X-C為基礎的組合化學新方法，用少量簡單可靠和高選擇性的化學轉變來獲得更廣泛的分子多樣性。點擊化學的原理是在一定環(huán)境條件（溫和、含水）下，一對功能性基團彼此快速、有選擇性地相互反應（“咔嚓"）。即兩個相兼容的具有點擊功能基團A和B被激活，被激活的兩個分子形成穩(wěn)定的偶聯(lián)體。
一般來說，一個理想的點擊反應的特征有以下幾點：
1、反應應用“組合"的概念，應用范圍廣；
2、產率高；
3、副產物無害；
4、反應有很強的立體選擇性；
5、反應條件簡單；
6、原料和反應試劑易得；
7、合成反應快速；
8、不使用溶劑或在良性溶劑中進行，最好是水；
9、產物易通過結晶和蒸餾分離，無需層析柱分離；
10、產物對氧氣和水不敏感；
11、反應需要高的熱力學驅動力（>84kJ/mol）；
12、符合原子經濟性，等等。
常見點擊化學反應
自2001年點擊化學提出以來，點擊化學已在合成化學、生物靶標、藥物設計、ADMET、酶學研究、基因組學、蛋白質組學、免疫學等多個領域得到廣泛應用。蛋白質的二級結構，特別是α-螺旋與β-折疊，是生物相互作用的關鍵，運用點擊化學使非天然氨基酸側鏈上疊氮化物與炔基或者氰基形成的五元雜環(huán)，能夠達到在多肽中穩(wěn)定這類二級結構，從而提高其生物活性的目的，例如，通過分子模擬優(yōu)化后，這類雜環(huán)結構已成功應用于生物分子cJun（轉錄過程中的一種α-螺旋同源二聚體）和抗菌肽中。
蛋白質活性表達譜（Activity-Based Protein Profiling,ABPP）是研究重要藥物靶點蛋白質的結構與功能的主要方法之一，是利用活性位點導向探針對蛋白質的結構與功能進行研究的新型技術，以一種相對簡單明了的方法在分子、細胞水平研究活性小分子與生物大分子之間的復雜相互作用，從而從分子水平揭示生物體在生理或者病理狀態(tài)下的關鍵調控機制。Cravatt和合作者通過點擊化學將活性位點導向探針鏈接到蛋白質中，實現(xiàn)實時在位觀察細胞環(huán)境中蛋白質活性的變化。
點擊化學可分為兩類：
1.銅催化反應類型
銅（I）催化疊氮化物-炔烴反應（Cu(I)- catalyzed Azide - Alkyne Click Chemistry reaction，CuAAC）；
特點：
小型的疊氮化物和炔烴具有優(yōu)良的底物性質
試驗適用條件的優(yōu)化（類型&銅來源、還原劑和銅配體)
適用于對銅毒性不礙事的實驗(不推薦用于體內或活細胞標記)
反應速率慢（相對其它兩種反應）
2. 無銅反應類型
引發(fā)的的疊氮-炔基偶合反應（Strain-promoted Azide - Alkyne Click Chemistry reaction，SPAAC）
特點：
檢測小分子疊氮化物比CuAAC反應更快
不需要銅離子，無毒性
沒有催化劑或者配體，因此無需大量的條件優(yōu)化
3. 四氮雜苯-反式環(huán)辛烯連接反應（Tetrazine–trans- Cyclooctene Ligation，TCO）
美國ClickChemistryTools提供點擊反應的DBCO試劑，TCO試劑，Azide試劑等各種點擊反應所需產品。是點擊反應的一站式服務商。靶點科技是ClickChemistryTools的總代理，常備現(xiàn)貨。
